Ce travail, publié jeudi dans la revue scientifique britannnique Nature et   conduit par le professeur Surachai Supattapone (Hanover, New Hampshire), ouvre  de nouvelles voies de recherche pour le diagnostic et le traitement de ces  maladies neurodégénératives, surnommées maladies à prion.

Parmi ces dernières, on compte la tremblante du mouton ou encore la maladie  du dépérissement chronique du cerf qui se répand aux Etats-Unis.

Les prions infectieux ne possédent pas de matériel génétique (ARN ou ADN) pour se multiplier comme les virus ou les bactéries. Et l'on ignore ce qui  pousse les protéines prions normales du cerveau à se convertir en la forme  anormale observée dans ces encéphalopathies spongiformes transmissibles.

L'équipe du Dr Supattapone a découvert qu'une molécule d'ARN (un simple brin) pourrait jouer un rôle de catalyseur dans cette transformation  pathologique.

Les chercheurs ont constaté, in vitro, que l'ajout d'enzymes coupant l'ARN  en morceaux, bloquait l'accumulation du prion anormal. Mais en remettant des  molécules d'ARN dans leurs préparations, cette accumulation de protéines  anormales reprend, montrant que cet ARN est "réellement un stimulateur de la  transformation" anormale.

 De plus, ce matériel génétique augmente le signal - il l'amplifie 24 fois  environ - qui permet de détecter le prion malade même lorsqu'il ne se trouve  présent qu'en petites quantités dans un échantillon de cervelle.

Cette capacité d'amplification pourrait servir en pratique à augmenter la  sensibilité des tests diagnostics, commentent Byron Caughey et David Kosciko  (NIH, Hamilton, Montana) dans la revue. "Il est très important de pouvoir  détecter de très petites quantités de prion anormal dans les produits  alimentaires ou pour faire le diagnostic précoce de maladies comme l'ESB ou de  Creutzfeldt-Jakob", affirment-ils.

Cette observation ne remet pas nécessairement en cause l'hypothèse  couramment admise qu'une "protéine seule", un prion anormal, est l'agent  infectieux propagateur de ces maladies, relèvent-ils.

D'ailleurs, la molécule d'ARN en question est présente chez l'hôte infecté  et non dans la particule prion qui répand la maladie, selon les auteurs.

Cyberagri  avec  AFP