A partir de l'analyse d'échantillons et d'expériences sur des modèles de souris, les chercheurs ont pu déterminer que des moutons jusqu'ici considérés comme résistants à la tremblante pouvaient être naturellement infectés par cette souche de prion nouvellement identifiée. Le détail de ces résultats est publié dans la livraison de "PNAS Early Edition" de la semaine du 17 octobre 2005.

Les chercheurs de l'INRA ont étudié les échantillons discordants de cerveau de moutons et de chèvre collectés par l'AFSSA de Lyon et analysés par le réseau de typage national des souches de tremblante en France ainsi que des isolats de Nor98, collectés en Norvège.
Pour évaluer la nature pathogène ou non des échantillons, les chercheurs ont utilisé un modèle, conçu à l'INRA, de souris dites "ovinisées", c'est-à-dire qu'elles expriment la protéine PrP ovine normale. Ces souris, auxquelles ils ont inoculé des échantillons discordants, ont toutes développé une maladie à prion, qui a été confirmée par les analyses de leurs cerveaux.
De plus, la protéine prion anormale qui s'accumule dans le cerveau de ces souris malades présente des caractéristiques biochimiques similaires à celles observées dans le cerveau des moutons Nor98 et discordants, et qui rendent inopérants certains des tests biochimiques en vigueur actuellement.
Les chercheurs ont également déterminé que les échantillons discordants étudiés et les Nor98 correspondaient très probablement à une seule et même souche. On ignore encore si cette souche peut provoquer des signes cliniques chez les moutons résistants. D'autre part, la transmission expérimentale aux souris ne présage pas de l'aptitude à se transmettre à d'autres animaux dans les conditions naturelles.
Il reste à déterminer si tous les cas discordants sont de type Nor98, ou s'il existe d'autres souches de prion non identifiées à ce jour.